Thèse Synergie Champs Électriques Pulsés-Enzymes Immobilisées une Voie Innovante pour l'Hydrolyse Enzymatique de Protéines Végétales H/F

Doctorat.Gouv.Fr

Établissement : Université de Lille École doctorale : Sciences de la Matière du Rayonnement et de l'Environnement Laboratoire de recherche : UMR Transfrontalière BioEcoAgro Direction de la thèse : Rénato FROIDEVAUX ORCID 0000000160070754 Début de la thèse : 2026-10-01 Date limite de candidature : 2026-06-30T23:59:59 Le présent projet porte sur la valorisation des protéines agro-alimentaires d'origine végétale par voie enzymatique pour l'obtention de peptides possédant des propriétés biologiques. L'hydrolyse enzymatique constitue une voie prometteuse pour la valorisation des protéines en peptides bioactifs. Toutefois, son efficacité demeure limitée par la structure native des protéines et le coût élevé des biocatalyseurs. Ce projet de doctorat vise à explorer l'effet des Champs Électriques Pulsés comme prétraitement pour améliorer l'hydrolyse enzymatique de protéines végétales par des enzymes immobilisées, en comparaison avec un prétraitement thermique. Ces dernières années, la valorisation des ressources agroalimentaires est devenue un enjeu majeur, à la croisée des préoccupations économiques, sociétales et environnementales. Parallèlement, l'essor de l'industrie agroalimentaire et la croissance démographique mondiale accentuent la demande en ingrédients protéiques, tant d'origine animale que végétale. Cette dynamique se reflète dans la croissance du marché mondial des ingrédients protéiques, qui était estimé à 50 milliards USD en 2023 et devrait augmenter de 5,4 % d'ici 2030 (GrandviewResearch, 2023). Toutefois, cette expansion repose encore largement sur la production de protéines animales, un secteur dont l'empreinte environnementale est significative en raison de sa forte consommation d'eau et de ressources végétales, de l'importante mobilisation des sols et des émissions élevées de gaz à effet de serre. Pour répondre aux enjeux de durabilité, un rééquilibrage des sources protéiques est nécessaire, favorisant l'essor des protéines végétales dans l'alimentation humaine. Bien que les protéines végétales gagnent du terrain, elles présentent certaines limites. En effet, la plupart d'entre elles ont un profil en acides
aminés incomplet, une digestibilité parfois plus faible et peuvent contenir des facteurs antinutritionnels. Si différentes stratégies peuvent être mises en place pour améliorer la qualité nutritionnelle et fonctionnelle de ces protéines, une autre voie de valorisation repose sur la production de peptides bioactifs. Ces molécules suscitent un intérêt croissant en raison de leurs propriétés physiologiques spécifiques. L'hydrolyse enzymatique constitue une approche de référence pour la génération de peptides bioactifs, grâce à sa capacité à assurer un clivage spécifique des liaisons peptidiques. Cependant, la production efficace de ces peptides bioactifs demeure confrontée à plusieurs verrous technologiques, liés à la fois aux caractéristiques intrinsèques des substrats protéiques et aux contraintes d'utilisation des enzymes. Certaines protéines présentent une résistance intrinsèque à l'hydrolyse, notamment en raison de leur structure compacte stabilisée par des liaisons intra- et
intermoléculaires. C'est notamment le cas des protéines végétales du pois, qui constituent un élange
complexe de globulines et d'albumines, limitant leur accessibilité aux enzymes hydrolytiques. Pour pallier ces limitations, différentes stratégies ont été développées, notamment l'utilisation de traitements préalables visant à modifier la structure des protéines et à améliorer leur accessibilité à l'hydrolyse enzymatique. Historiquement, les traitements thermiques ont été largement utilisés pour induire des modifications structurales des protéines, favorisant ainsi leur dénaturation et leur susceptibilité aux enzymes. Toutefois, ces procédés sont énergivores et peuvent altérer certaines propriétés fonctionnelles et nutritionnelles. Dans ce contexte, des techniques non thermiques de modifications des protéines telles que la haute pression, la lumière pulsée, le rayonnement ultraviolet et les champs électriques pulsés (CEP) gagnent du terrain. Parmi ces technologies émergentes, les CEP apparaissent comme une alternative éco-efficiente innovante aux traitements thermiques conventionnels. Cette technologie permet un dépliement partiel des structures protéiques sans altération excessive de leurs propriétés fonctionnelles, favorisant ainsi l'exposition des sites de clivage enzymatique et améliorant l'efficacité de l'hydrolyse. La combinaison du prétraitement des substrats protéiques par CEP et de l'hydrolyse enzymatique représente ainsi une stratégie novatrice pour surmonter les limitations actuelles de l'hydrolyse enzymatique des protéines, tout en optimisant l'efficacité de la production de peptides bioactifs. Dans un précédent projet collaboratif entre nos deux laboratoires, nous avons étudié l'influence des CEP, combinés à l'hydrolyse enzymatique par des enzymes immobilisées de l'a-lactalbumine, une protéine laitière . Nous avons montré le bénéfice de cette combinaison dans l'amélioration des cinétiques réactionnelles et de l'obtention de nouvelles séquences peptidiques bioactives. Ainsi, les connaissances acquises seront transposées au mélange
de protéines végétales telles que les protéines de pois, dont la diversité structurale nécessite une adaptation des conditions de traitement pour optimiser leur hydrolyse et la libération de peptides bioactifs.